Рефераты Азбука живой материи. Белки

Вернуться в Химия

Азбука живой материи. Белки
. были удостоены Нобе­левской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании третичной струк­туры белка наконец-то проявляют активность R-группы — боковые це­пи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой боль­шинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокис­лот — восемь — содержат неполяр­ные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные называют это воз­никновением гидрофобных взаимо­действий (см. статью «Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимо­действиям вся полипептидная цепоч­ка принимает определённую форму в пространстве, т. е. образует третич­ную структуру.

В молекуле белка действуют и дру­гие силы. Часть боковых цепей основ­ных аминокислот заряжена отрица­тельно, а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притяги­ваются к положительным, соответст­вующие «бусинки» «слипаются». Элек­тростатические взаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мос­тики, — ещё одна важная сила, ста­билизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образу­ются ковалентные связи (—S—S—), которые очень прочно фиксируют расположение разных участков бел­ковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые не­многочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они во­обще отсутствуют), зато по прочно­сти они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру — субь-единицу. Например, белок гемогло­бин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти пра­вильного тетраэдра. Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизи­руют третичную структуру. Это гид­рофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.

Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой моле­кулы. В отличие от первых трёх уров­ней четвертичная структура есть дале­ко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняш­ний день белков её не имеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи, поддерживающие пространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина (огглат. caseus — «сыр») в моло­ке. Такой процесс называется денату­рацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процес­са: от лат. denaturare — «лишать при­родных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков.

ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

В природе почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с «правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лёнными свойствами, т

10 
Добавить в Одноклассники    

 

Rambler's Top100